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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sul. |
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Data corrente: |
04/01/2019 |
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Data da última atualização: |
21/09/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Autoria/Organização/Edição de Livros |
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Título: |
BRANGUS: sumário de touros ANC/Promebo 2018/2019. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
Pelotas: ANC: Promebo; Bagé: Embrapa Pecuária Sul; Campo Grande, MS: ABB, 2018. |
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Páginas: |
43 p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Revisão técnica, Fernando Flores Cardoso, Marcos Yokoo, Leandro Lunardi Cardoso. Parceria Embrapa ANC no serviço de análise e geração de avaliações genéticas. |
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Conteúdo: |
Características avaliadas; Metodologia de Avaliação Genética; Como interpretar o sumário; Como localizar os touros nas diferentes tabelas; Legenda; Fornecedores de sêmen; Relação dos criadores participantes do PROMEBO®; Base de dados; Diversidade genética; Critérios para apresentação dos touros; Tendências genéticas; Lista geral de touros pais da raça Brangus, ordenados pelo nome |
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Palavras-Chave: |
Gado Brangus. |
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Thesagro: |
Gado de Corte; Melhoramento Genético Animal. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/189753/1/sumario-brangus-promebo-2018.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sul (CPPSUL) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Milho e Sorgo. |
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Data corrente: |
14/11/1997 |
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Data da última atualização: |
11/06/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
FONTES, E. P. B.; SILVA, C. J.; CAROLINO, S. M. B.; FIGUEREDO, J. D. F.; BATISTA, D. P. O. |
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Afiliação: |
EMBRAPA/CNPMS. |
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Título: |
A soybean binding protein (BiP) homolog is temporally regulated in soybean seeds and associates detectably with normal storage proteins in vitro. |
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Ano de publicação: |
1996 |
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Fonte/Imprenta: |
Brazilian Journal of Genetics, Ribeirão Preto, v. 19, n. 2, p. 305-312, 1996. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
The endoplasmic reticulum (ER) luminal binding protein (BiP) is thought to be a key mediator of folding and assembly of de novo synthesized secretory proteins. We have used a maize (Zea mays L.) BiP antibady to identify its homolog in soybeans (Glycine max (L.) Merril). The accumulation of BiP in developing soybean seeds seems to be coordinated with the onset of active storage protein synthesis. We used a co-immunoprecipitation assay to detect soybean BiP:B-conglycinin interactions. Either a maize BiP antibody or a-B-conglycinin antibody co-immunoprecipitated the reciprocal protein from whole seed protein extract enzymatically depleted of adenosine 5-triphosphate (ATP), while an unrelated antibody failed to immunoprecipitate either one. The association ofBiP:B-conglycinin complexes was completely reversed by addition of ATP, a diagnostic feature of molecular chaperone-mediated interaction. However, only a very small fraction of B-conglycinin was found to be associated with BiP in whole cell protein extracts from immature seeds. These results are consistent with a transient association between BiP and B-conglycinin subunits, and suggests its involvement in the biosynthetic transport pathway of storage proteins to protein bodies. |
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Palavras-Chave: |
Protein; Seed; Soybean. |
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Thesagro: |
Biologia Molecular; Glycine Max; Proteína; Semente; Soja. |
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Thesaurus NAL: |
molecular biology. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/38228/1/Soybean-binding.pdf
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Marc: |
LEADER 02091naa a2200277 a 4500
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005 2018-06-11
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520 $aThe endoplasmic reticulum (ER) luminal binding protein (BiP) is thought to be a key mediator of folding and assembly of de novo synthesized secretory proteins. We have used a maize (Zea mays L.) BiP antibady to identify its homolog in soybeans (Glycine max (L.) Merril). The accumulation of BiP in developing soybean seeds seems to be coordinated with the onset of active storage protein synthesis. We used a co-immunoprecipitation assay to detect soybean BiP:B-conglycinin interactions. Either a maize BiP antibody or a-B-conglycinin antibody co-immunoprecipitated the reciprocal protein from whole seed protein extract enzymatically depleted of adenosine 5-triphosphate (ATP), while an unrelated antibody failed to immunoprecipitate either one. The association ofBiP:B-conglycinin complexes was completely reversed by addition of ATP, a diagnostic feature of molecular chaperone-mediated interaction. However, only a very small fraction of B-conglycinin was found to be associated with BiP in whole cell protein extracts from immature seeds. These results are consistent with a transient association between BiP and B-conglycinin subunits, and suggests its involvement in the biosynthetic transport pathway of storage proteins to protein bodies.
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Registro original: |
Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS) |
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